Uralter Mechanismus in Bakterien aufgeklärt – wichtige Erkenntnisse für den Klimaschutz
„Es ist faszinierend, dass wir diesen ausgeklügelten Prozess, den die Evolution in mehreren Milliarden Jahren optimiert hat, nun ganz genau beobachten können“, sagt Dr. Christian Lorent vom Fachgebiet Physikalische und Biophysikalische Chemie der TU Berlin. Der Erfolg, den er gemeinsam mit der Arbeitsgruppe „Strukturbiologie und Biochemie“ von Prof. Dr. Holger Dobbek an der Humboldt-Universität zu Berlin erreicht hat, baut auf jahrzehntelangen Vorarbeiten dutzender Arbeitsgruppen aus vielen verschiedenen Ländern auf. „Allein Holger Dobbek arbeitet an diesem Enzym seit mehr als 25 Jahren. Die große Frage war, welche genaue Funktion der Nickel-Eisen-Komplex hat, der tief verborgen im Zentrum der Kohlenmonoxid-Dehydrogenase sitzt.“
Nickel als Dirigent der Reaktion
„Bakterien nutzen diese Dehydrogenase als biologischen Katalysator, der die Umwandlung von CO2 in CO genauso wie die umgekehrte Reaktion möglich macht,“ erklärt Christian Lorent. Im ersten Fall kann das gebildete, reaktionsfreudigere CO-Molekül sich mit anderen Stoffen zu Substanzen verbinden, die nützlich für den Stoffwechsel des Bakteriums sind. „Wird das Kohlenmonoxid dagegen zu Kohlendioxid verbrannt, wird Energie frei, die das Bakterium nutzen kann.“ Für die Reaktionen nehmen ein Nickel- und ein Eisenatom die Gasmoleküle quasi in die Zange. „Das Nickel-Ion kann Elektronen in das CO2 Molekül injizieren beziehungsweise vom CO aufnehmen. Dabei übernimmt dieses geladene Nickel-Atom auch jeweils die Bindung der beiden Moleküle“, erklärt Lorent.
Kanäle für Moleküle
Weil das Reaktionszentrum extrem empfindlich ist und die Reaktion unter Ausschluss von Sauerstoff ablaufen muss, ist der Nickel-Eisen-Komplex tief verborgen im Inneren des komplexen Enzyms, das aus mehreren Tausend Atomen besteht. Durch maßgeschneiderte Kanäle wandern – wie auf Fließbändern – die CO- und CO2-Moleküle zum Reaktionszentrum und wieder hinaus. „Wir können das dank der atomaren Auflösung richtig gut erkennen, wie zum Beispiel ein entstandenes CO-Molekül noch am Nickel gebunden ist und bereits in Richtung seines Kanals zeigt“, sagt Christian Lorent. Die Kanäle sind dabei jeweils so beschaffen, dass nur die gewünschten Moleküle hindurchpassen.
Struktur trifft Spektroskopie: So entstand das vollständige Bild
Mithilfe modernster Röntgenkristallographie, Infrarot- und Elektronenspinresonanz-Spektroskopie konnte das Forschungsteam alle Zwischenzustände sichtbar machen – von der CO₂-Bindung über die Spaltung bis hin zur Entstehung und Freisetzung von CO. Um das Enzym mit der Methode der Röntgenkristallographie untersuchen zu können, mussten die Forscher*innen die Riesen-Moleküle zunächst kristallisieren. Dabei entsteht eine geordnete Struktur, wie man sie aus Salzkristallen kennt. „Erst durch die Kombination dieser Proteinkristallographie mit den spektroskopischen Methoden konnten wir ein vollständiges Bild aller Reaktionsschritte gewinnen“, erläutert Lorent. „Das war der entscheidende Fortschritt, der unser mechanistisches Verständnis auf eine neue Stufe gehoben hat.“
Relevanz für Klimaschutz und grüne Chemie
Die Erkenntnisse gehen über die Grundlagenforschung hinaus: Sie liefern einen Bauplan für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren, die CO₂ selektiv und effizient in wertvolle Grundstoffe umwandeln könnten – etwa für die chemische Industrie oder synthetische Kraftstoffe. „Indem wir die uralten Mechanismen der bakteriellen CO₂-Umwandlung verstehen, können wir sie auf die Entwicklung neuartiger Katalysatoren übertragen, die den Übergang zu einer kohlenstoffneutralen Industrie beschleunigen könnten“, sagt Yudhajeet Basak, Erstautor der Studie aus der Arbeitsgruppe von Holger Dobbek.