Entscheidend bei der Synthese des sogenannten (S)-Benzoins ist ein maßgeschneiderter Biokatalysator, den Jülicher Forscherinnen und Forscher des Instituts für Bio- und Geowissenschaften hergestellt haben. Biokatalysatoren sind in der Regel Enzyme, also große Eiweißmoleküle, mit einer komplexen Struktur. Diese Moleküle haben aktive Zentren – Nischen und Hohlräume – in denen chemische Reaktionen so gesteuert werden, dass unerwünschte Nebenprodukte vermieden werden. Kennt man die Architektur eines solchen aktiven Zentrums und den Mechanismus der ablaufenden chemischen Reaktion, lassen sich die Enzyme mit molekularbiologischen Methoden so verändern, dass sie die Reaktion begünstigen. Genau das haben die Jülicher Wissenschaftler getan: In der Fachzeitschrift “Angewandte Chemie” berichten sie über die gezielte Kombination der Eigenschaften zweier bekannter Enzyme. Das neu entstandene Enzym ermöglicht die Synthese von (S)-Benzoin mit weniger Reaktionsschritten, milderen Reaktionsbedingungen und besserer Selektivität als bisherige Synthesewege.
Originalveröffentlichung:
Westphal R., Vogel C., Schmitz C., Pleiss J., Müller M., Pohl M., Rother D. 2014. Tailor-made pyruvate decarboxylase for the direct asymmetric synthesis of (S)-benzoins. Angew. Chem. Int. Ed. DOI: 10.1002/anie.201405069DOI: 10.1002/ange.201405069. http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.201405069/full Quelle: FZ Jülich, Institut für Bio- und Geowissenschaften, Bereich Biotechnologie (IBG‑1)
