„Einfach Wasser zugeben” – diese Vorgehensweise ist von Lebensmittelprodukten wie etwa Instantkaffee bekannt, die dann innerhalb kürzester Zeit zu verwenden sind. Doch das Prinzip funktioniert auch, um Zellen zu stabilisieren. Welche Proteine dabei im Spiel sind, hat der Stuttgarter Bärtierchenforscher Dr. Ralph Schill gemeinsam mit Kollegen am Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) in Heidelberg, der Molekularbiologie an der Technischen Fachhochschule Wildau und der Bioinformatik an der Universität Würzburg jetzt erstmals umfassend nachgewiesen. Bärtierchen leben hierzulande zwischen Moosen und sind häufigen Veränderungen des Mikroklimas ausgesetzt, die ihr Überleben direkt beeinflussen. Doch die nur einen Millimeter großen Winzlinge sind echte Überlebenskünstler: Wenn es Bärtierchen zu kalt oder zu trocken wird, ziehen sie ihre Beinchen ein und kugeln sich zu so genannten Tönnchen zusammen. In diesem Stadium trocknen alle Zellen komplett aus und die Tierchen können lange Zeiträume überdauern. Regnet es und die Umgebung wird wieder feucht, dann quellen die Tiere auf und können innerhalb einer knappen halben Stunde wieder aktiv werden, als ob es den Tod auf Zeit nicht gegeben hätte. Diese Fähigkeiten, die junge und erwachsene Tiere, aber auch Embryonen zeigen, waren schon Ende des 18. Jahrhunderts bekannt und stehen seither im Mittelpunkt des wissenschaftlichen Interesses – seit knapp zehn Jahren auch an der Universität Stuttgart, wo Dr. Ralph Schill und seine Arbeitsgruppe die faszinierenden Modellorganismen als eine der ganz wenigen Forschergruppen weltweit erfolgreich im Labor halten. Studien über die Gene und Proteine, die für die Austrockungstoleranz eine Rolle spielen, gibt es daher inzwischen eine ganze Reihe. Dagegen fehlte es bisher an einer umfassenden Charakterisierung von Proteinen und entsprechenden Datenbanken. Der Forschergruppe um Dr. Schill gelang es jetzt erstmals, mehr als 3.000 Proteine in Bärtierchen-Embryonen sowie in getrockneten und aktiven Bärtierchen zu identifizieren und zu vergleichen. Dabei wurden eine ganze Reihe neuer Stress‑, Transport- und Kanalproteine entdeckt, die auch bei anderen, ebenfalls trockentoleranten Organismen vorkommen. Verschiedene Stressproteine können andere Proteine in den Zellen beim eintrocknen stabilieren. Nach dem Rehydrieren kommen vor allem Reparaturproteine zum Einsatz, die beschädigte Stukturen neu falten oder effektiv beseitigen, um diese zu ersetzen. Diese ausführliche Proteomanalyse ist ein weiterer Schritt, um zu verstehen, wie sich Leben in der Natur selbst über lange Zeiträume konservieren kann. Mit den Erkenntnissen lassen sich neue Methoden entwickeln, um Makromoleküle, Zellen und ganze Organismen besser zu konservieren. Bis sich die Ergebnisse in eine praktische Anwendung, zum Beispiel in Biobanken, umsetzen lassen, müssen Ralph Schill und seine Kollegen allerdings noch einiges von den Bärtierchen lernen.
Originalpublikation:
Schokraie E, Hotz-Wagenblatt A, Warnken U, Mali B, Frohme M, Förster F, Dandekar T, Hengherr S, Schill RO, Schnölzer M (2012) Comparative proteome analysis of Milnesium tardigradum in early embryonic state versus adults in active and anhydrobiotic state. PLoS ONE7(9): e45682. doi:10.1371/journal.pone.0045682 Quelle: idw (Andrea Mayer-Grenu)
